Lanțurile peptidice sunt formate de grupările carboxil și aminice a aminoacizilor; există de fapt 2 forme pentru fiecare proteină, numite forme de rezonanță:

  • una datorată dublei legături care asigură rigiditatea și nu permite rotația în jurul axei sale;

  • a doua formă de rezonanță este dată de unghiul diedru φ(planul atomilor C'-N-Cα-C'), ψ (planul atomilor N-Cα-C'-N), ω (planul atomilor Cα-C'-N-Cα), unghiurile φ și ψ pot avea diferite valori fiind responsabile de gradul de libertate a proteinelor, controlînd structura tridimensională a lanțului proteic.

Structura substanțelor proteice este încă insuficient cunoscută datorită dinamicității structurii proteinelor, deoarece ele sunt în permanență supuse unor procese de sinteză și de degradare. Pentru evidențierea succesiunii aminoacizilor în structura proteinelor se folosesc 2 metode:

 

  • Degradarea Edman;

Prin degradarea Edman se poate identifica o secvență de pînă la 30 aminoacizi, cu o eficiență de 98%/aminoacid. Un alt avantaj ar fi cantitatea de numai 10-100 picomoli de peptidă necesari pentru determinare.

Degradarea Edman folosește ca reactiv izotiocianatul de fenil care evidențiază selectiv aminoacidul. Grupa amino terminală se adiționează la izotiocianat trecînd printr-un derivat de tiouree. După ce se tratează cu un acid slab, aminoacidul marcat sub formă de feniltiohidantoină se detașează de restul polipeptidei. Aceasta cu noul său aminoacid terminal poate fi supusă la un nou ciclu de tratări pentru identificarea următoarei grupe amino.

  • Degradarea Sanger:

            Are la bază tratarea polipetidei cu fluoro-2,4-dinitrobenzen, avind loc atacul reactivului asupra grupării amino a aminoacidului N-terminal. Metoda Sanger are dezavantajul degradării complete a polipeptidei. S-a ajuns la concluzia că există 4 niveluri (structuri), care alcătuiesc edificiul proteic.