Proteinele sunt substanțe solide, macromoleculare, solubile în general în apă și insolubile în solvenți organici nepolari. Unele proteine sunt solubile în apă dar insolubile în alcool, altele sunt solubile în soluții apoase de electroliți, acizi organici. Datorită gradului diferit de solubilitate în diferiți solvenți, proteinele se pot izola, identifica și separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legăturile care se stabilesc între grupările libere de la suprafața macromoleculelor și moleculele solventului. La suprafața macromoleculelor proteice se găsesc grupări libere de tip polar,-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil care favorizează dizolvarea proteinelor în apă. De asemenea există grupări de tip apolar, hidrofobe, de regulă radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizează dizolvarea proteinelor în alcool. Însă în marea lor majoritate predomină grupările polare, determinante pentru caracterul hidrofil. În contact cu apa proteinele greu solubile manifestă fenomenul de gonflare, datorită tendinței de hidratare datorată grupărilor polare. Gelatina de exemplu se îmbibă foarte puternic cu apa dînd naștere prin răcire la geluri. La dizolvarea proteinelor în apă, are loc fenomenul de formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat că în soluții diluate se găsesc macromolecule proteice izolate, iar în cazul soluțiilor concentrate se formează agregate de macromolecule proteice. Soluțiile coloidale ale proteinelor, coagulează prin încălzire, prezintă efectul Tyndall (dispersia fasciculului de lumină).