Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiți din 20 de L-α aminoacizi (așa numiții aminoacizi standard, vezi tabelul), în care grupările carboxil se pot combina cu grupările amino formînd legături peptidice și rezultând lanțurile peptidice. Aminoacizii standard au proprietăți variate, proprietăți care sunt direct responsabile de structura tridimensională a proteinei, dar și de proprietățile acesteia.

În lanțul polipeptidic aminoacizii formează legăturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grupă amino; odată legat în lanțul proteic aminoacidul se "transformă" în aminoacid "rezidual" iar atomii de carbon, azot, hidrogen și oxigen implicați în legături formează "scheletul" proteinei. Atunci cînd lanțul proteic se tremină cu o grupă carboxil poartă denumirea de carboxi-terminus (sau C -terminus), în timp ce, dacă se termină cu gruparea amino, devine amino-terminus (N-terminus).

Responsabile de proprietățile chimice sunt aceleași grupări carboxil și amino libere, neimplicate în formarea legăturilor peptidice, însă mai intervin și diferiții radicali grefați pe scheletul proteinei.

Datorită grupărilor carboxil și amino libere ele dau aceleași reacții ca și la aminoacizi.

Caracterul amfoter este responsabil de formarea de săruri atît cu bazele cît și cu acizii.

Legătura peptidică este responsabilă de formarea de combinații complexe denumie chelați.

Prezența diferiților radicali alchilici, sau arilici determină formarea unor derivați ai substanțelor proteice (derivații halogenați și nitrici sunt cei mai importanți).